Химические свойства жиров

Жиры в отличие от углеводов представляют собой легко загорающиеся органические вещества. Они издавна использовались в светильниках, а местами и для отопления жилищ. При нагревании ниже температуры воспламенения молекулы жиров начинают разлагаться на летучие фрагменты, образуя синеватые клубы паров. Это явление наблюдал почти каждый у себя дома.

пример 18.3. При сгорании 1 моль жира образовалось 57 моль углекислого газа и 54 моль воды. Напишите структурные формулы изомерных молекул, содержа-

щих ацильные радикалы с четным числом атомов углерода.

РЕШЕНИЕ. По данным о продуктах сгорания легко написать формулу триацилглицерина С₅₇Н₁₀₈О₆. Для дальнейших рассуждений следует учитывать, что жир с предельными остатками кислот имеет общую формулу С_nН_2n-40₆, так как в нем имеются три двойные связи в карбонильных группах. В нашем случае жир соответствует общей формуле С_nН_2n-60₆. Делаем вывод, что в нем есть радикал с двойной связью. Это может быть остаток олеиновой кислоты, содержащий 18 атомов углерода. В двух других остатках имеем число атомов углерода m = 57 - 3 - 18 = 36. Это два остатка предельной стеариновой кислоты. Возможны два изомера молекулы этого жира:

Радикалы непредельных кислот в жирах постепенно окисляются кислородом воздуха с образованием альдегидных и кетонных групп. У пищевых жиров при этом появляется прогорклый вкус. Растительные масла в составе олифы окисляются гораздо быстрее при участии добавленных катализаторов (соединения марганца, кобальта, свинца). Между отдельными радикалами возникают химические связи и образуются пленочные полимеры. На этом основано применение масляных красок, имеющих неоценимое значение в живописи.

Жиры способны гидролизоваться, что вытекает из их принадлежности к сложным эфирам. Быстрому гидролизу чистой водой препятствует нерастворимость жиров. Наиболее быстро идет гидролиз жира при нагревании с раствором щелочи:

задание 18.12. Напишите уравнение гидролиза триацилглицерида С₅₅Н₁₀₂О₆. Возможные остатки кислот установите сами.

В промышленности жиры гидролизуют перегретой водой при температуре более 200 °С и давлении до

25 атм. Пищевые жиры гидролизуются в организме при участии желчи и ферментов.

Жиры, содержащие остатки непредельных кислот, вступают в реакции присоединения по двойным связям в углеводородных радикалах. Важное практическое значение имеет гидрирование растительных масел (подсолнечного, хлопкового и др.), в результате чего они превращаются в твердые жиры, применяемые для производства маргарина и кулинарных жиров. Гидрирование проводят при -200 °С и давлении водорода в 2 атм с катализаторами, содержащими никель. Гидрирование обычно не бывает исчерпывающим. Например, радикал линолевой кислоты превращается в радикал олеиновой кислоты. Гидрирование - процесс обратимый. Вследствие этого в частично гидрированных жирах появляются ненасыщенные фрагменты с транс-конфигурацией, отсутствующие в натуральных жирах. Из-за этого снижается пищевая ценность гидрированных жиров.

Практическое значение для установления содержания ненасыщенных радикалов в жирах имеет реакция присоединения иода.

пример 18.4. При исследовании жира, содержащего остатки кислот с 18 атомами углерода, было установлено, что к 100 г присоединяется 144 г иода. Сколько кратных связей содержится в радикалах этого жира?

РЕШЕНИЕ.Молекула I₂ присоединяется по каждой кратной связи. Вычислим количество вещества иода и приближенно количество вещества жира, взяв молярную массу предельного жира C_s7H₁₁₀O₆, М = 890 г/моль:

Найдем соотношение количеств вещества:

■

Из этого соотношения ясно, что жир содержит пять двойных связей, и в действительности его молекулярная формула С₅₇Н₁₀₀О₆. В этом жире может быть остаток олеиновой и два остатка линолевой кислот.

ВОПРОСЫ И УПРАЖНЕНИЯ

1. Напишите формулы всех молекул триацилглицеринов, которые могут получиться в смеси глицерина, стеариновой и пальмитиновой кислот.

2. Напишите структурные формулы двух стереоизомеров С₁₇Н₃₃СООН, один из которых входит в состав жиров.

3. Приведите молекулярную формулу С_nН_2n _ _х0₆, общую для жиров, имеющих два остатка насыщенных кислот и остаток линоленовой кислоты.

4. Напишите уравнение реакции гидролиза жира с двумя разными остатками кислот при нагревании с раствором соды.

5. Триацилглицерин, образованный остатками только одной предельной кислоты, подвергли гидролизу по двум сложноэфирным группам. Масса полученного моноэфира глицерина составила 41,83% от массы жира. Установите состав исходного вещества.

6.При гидролизе жира образовалось 111,2 г линолевой кислоты и 18,4 г глицерина. Определите массу образовавшейся одновременно олеиновой кислоты.

7. При гидролизе жира образовалось 32,2 г глицерина и смесь солей пальмитиновой и стеариновой кислот в молярном соотношении 2:1. Какая масса жира была гидролизована?

Аминокислоты

Гетерофункциональное соединение, в молекуле которого имеется аминогруппа и карбоксил, называетсяаминокислотой. Простейшую аминокислоту можно получить действием аммиака на хлороуксусную кислоту: С1СН₂СООН + 2NH₃ = NH₂CH₂COOH + NH₄C1

Это аминоуксусная кислота, или 2-аминоэтановая кислота, или глицин - белое кристаллическое вещество (t_пл = 233 °С), растворимое в воде и образующее нейтральный раствор. Глицин совершенно не похож на монофункциональные вещества с тем же числом атомов углерода. Этиламин представляет собой хорошо растворимое газообразное вещество, создающее в растворе щелочную среду, а уксусная кислота - неограниченно растворимая жидкость с кислотными свойствами. Все же свойства аминокислоты понять нетрудно.

В ее молекуле происходит внутренняя нейтрализация - перенос протона от карбоксила к аминогруппе:

Образуются катион и анион, объединенные в биполярный ион через группу СН₂. В кристаллической структуре действует сильное притяжение между противоположно заряженными полюсами этих биполярных частиц. Молекулярная структура приобретает сходство с ионной, отчего и происходит сильное повышение температуры плавления. В растворе глицина устанавливается равновесие между биполярными ионами и молекулами, но при этом доля молекул составляет менее 0,001%. Зависимость свойств аминокислоты от переноса протона внутри молекулы становится особенно очевидной, когда аминокислоту этерифицируют:

Эфир оказывается летучим веществом (t_кип = 130 °С), так как не имеет подвижного протона в карбоксильной группе и не ионизируется.

задание 18.13. Напишите структурные формулы 2-аминопропановой кислоты (аланина) в молекулярной и ионизированной форме.

задание 18.14. Предложите реакцию для получения аминокислоты из о-нитробензойной кислоты.

Зная, что карбоксильная группа имеет кислотные свойства, а аминогруппа основные, можно догадаться, что аминокислоты - вещества амфотерные. Внутренняя нейтрализация не устраняет кислотные и основные свойства. При реакциях с кислотами роль основания играет остаток карбоксильной группы, а при реакциях со щелочами роль кислоты - аммонийная группа:

Своими амфотерными свойствами глицин очень похож на ацетат аммония (с. 263). Разница лишь в том, что эта соль состоит из свободных ионов NH⁺₄ и СН₃СОО^-, а в глицине ионы соединены через группу СН₂.

задание 18.15. Напишите реакции З-метил-2-аминобутановой кислоты (валина) с гидроксидом калия и серной кислотой.

задание 18.16. Напишите протолитическую реакцию иона H₃N⁺-СН₂-СООН с молекулой воды.

При обменной реакции глицина с гидроксидом металла d-блока (Сu(ОН)₂ и др.), или глицината щелочного металла с солью металла d-блока, образуются соли, не распадающиеся в растворе на ионы, т. е. комплексные соединения:

Каждый остаток аминокислоты образует две донорно-акцепторные связи с ионом меди с участием электронных пар азота и кислорода.

Молекулы аминокислот вступают в реакции конденсации. Первичным продуктом реакции оказываетсядипептид, состоящий из остатков двух молекул аминокислоты. Напишем реакции между молекулами глицина и аланина:

Первый из этих дипептидов называется глицилаланином, а второй - аланилглицином. Концевыми

группами в пептидах являются, как и в исходных аминокислотах, аминогруппа и карбоксил. Таким образом, дипептид тоже представляет собой аминокислоту и сохраняет способность к дальнейшей конденсации. Группировка CONH в пептидах имеет плоское строение вследствие мезомерного эффекта, приводящего к увеличению кратности связи С-N:

Как мы увидим далее, этот элемент структуры присутствует во всех белках. Его называют пептидной илиамидной группой (связью).

пример 18.5.Хорошо известное синтетическое волокно капрон получается поликонденсацией 6-аминокапроновой кислоты (чаще ее называют ε-аминокапроновая кислота). Напишите: 1) уравнение реакции поликонденсации; 2) структурную формулу участка цепи с двумя амидными группами.

Другие аминокислоты различаются между собой строением углеродного скелета молекул и взаимным положением функциональных групп. Особенно важны аминокислоты с аминогруппой у второго атома углерода, так как только из них строятся молекулы белков. Они обычно называются α-аминокислотами:

У глицина R=H. У остальных α-аминокислот R отличается от трех других заместителей второго атома

углерода, что влечет за собой появление энантиомеров. Ранее уже было отмечено (с. 513), что для синтеза белков пригодны только левые энантиомеры. Приведенные выше пространственная и проекционная формулы соответствуют L-энантиомеру. Почти все белки состоят из разного числа остатков 20 аминокислот¹, представленных в табл. 18.2. Глицин и упомянутые в заданиях аланин и валин входят в число этих соединений. Из остальных 17 α-аминокислот 14 не являются простыми аминокислотами. Они содержат третью функциональную группу, которая подразумевается в составе радикала R. Типичные свойства аминокислот определяются всеми имеющимися функциональными группами. Рассмотрим это на нескольких примерах.

пример 18.6. Среди аминокислот, имеющихся в табл. 18.2, укажите по одной аминокислоте, которые создают в растворах кислую и щелочную среду. Напишите обратимые реакции ионизации.

РЕШЕНИЕ. В составе аспарагиновой кислоты две карбоксильные группы, одна из которых сохраняется при переходе в биполярный ион. В растворе она ионизируется и создает кислую среду. То же самое относится и к глутаминовой кислоте:

В молекуле лизина две аминогруппы. Одна из них ионизируется в результате внутренней нейтрализации, а вторая при переносе протона от молекулы воды. При этом создается щелочная среда:

пример 18.7. Напишите реакцию тирозина с иодом.

РЕШЕНИЕ. Тирозин содержит ароматический радикал, и следовательно, может участвовать в реакциях электро-

¹ Лишь у отдельных организмов могут встречаться редкие аминокислоты, нетипичные для остальных белков.

фильного замещения. Иод, вероятно, будет замещать водород в о-положении к фенольному гидроксилу. Иодированный тирозин входит в состав гормона щитовидной железы:

Таблица 18.2. α-Аминокислоты, образующие белки

пример 18.8. Сколько разных трипептидов могут образовать между собой аланин, серии и тирозин? Представьте их схематически, используя сокращенные обозначения аминокислот.

РЕШЕНИЕ. Запишем буквенные формулы трипептидов, в которых слева подразумевается концевая аминогруппа, а справа - концевой карбоксил:

задание 18.17. Напишите структурную формулу одного из трипептидов в примере 18.7.

задание 18.18. Как называется гетероциклическое соединение, входящее в состав радикала гистидина?

Белки

Важнейшими веществами жизни являются белки. Прежде всего, они известны каждому человеку как составная часть пищи. Их название происходит от белка птичьего яйца. По этому принципу они названы во многих других языках. По химическому составу белки представляют собой продукты поликонденсации аминокислот - полипептиды. Если осмыслить данные табл. 18.2, то будет понятно, что в них есть химические элементы углерод, водород, азот, кислород и сера. Однако это только простые белки. В составе белков часто присутствуют дополнительные атомы (ионы металлов) и атомные группы (остатки фосфорной кислоты, производные углеводов, жиров и др.). Это сложные белки.

Белки составляют более половины сухого вещества клеток. В организме человека имеется около 15 кг белков. Это большое число (несколько сотен) разнообразных полипептидов. При изучении химии часто обсуждается вопрос: сколько науке известно разных химических соединений? Обычно считается, что уже известно более 10 млн соединений. Многие из них были когда-то получены и охарактеризованы, но в данное время нигде не производятся и не хранятся. Однако при этом не имеются в виду белки. Каждый живой организм имеет свои белки, отличающиеся по аминокислотному составу от белков других особей того же биологического вида. С учетом множества видов животных и растений можно утверждать, что в природе существуют многие миллиарды разных белковых молекул. Мы видим, что на вопрос о числе химических соединений можно отвечать по-разному.

Белки принципиально отличаются от всех изученных нами веществ по способу образования молекул. Поликонденсация аминокислот происходит в рибосомах клеток на особых матрицах РНК (см. далее). Этим обеспечивается очень быстрое - на протяжении считанных секунд - образование молекулы белка из сотен молекул аминокислот с точно воспроизводимой последовательностью. Традиционными химическими

методами получить белок заданного состава и строения почти невозможно. Вместо этого применяется микробиологический синтез.

Растения сами синтезируют необходимые им для жизнедеятельности и роста белки. Животные получают их с пищей и преобразуют по схеме:

В живых организмах белки являются структурными и «рабочими» веществами. Они находятся в клеточных мембранах и составляют основу тканей и кожи (мембранные белки, коллаген), сокращают мышцы (миозин, актин), служат ферментами, транспортируют необходимые вещества (гемоглобин), защищают организм от чужеродных молекул и клеток (иммуноглобулины), осуществляют взаимное узнавание клеток (селектины). Белки выполняют и другие функции.

Продукты поликонденсации аминокислот имеют общее название полипептиды. Белками называются полипептиды с молекулярной массой больше 10 ООО, т. е. высокомолекулярные полипептиды. Эта молекулярная масса соответствует наличию в молекуле около 90 остатков аминокислот. Полипептиды, не достигающие размеров белковых молекул, тоже имеют важное биологическое значение. Одно из веществ этого типа инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови.

пример 18.9. Инсулин человека имеет молекулярную массу 5734. Принимая среднюю молекулярную массу остатка аминокислоты равной 112 ± 1 (это можно проверить по данным табл. 18.2), установите, сколько остатков аминокислот имеется в молекуле инсулина.

РЕШЕНИЕ. Приблизительное число остатков аминокислот установим делением молекулярной массы инсулина на молекулярную массу остатка:

N=5734: 112 = 51. Первоначальные знания о составе белков были получены на основе их элементного анализа. Потом были разработаны методы аминокислотного анализа, ос-

нованного на постепенном гидролизе молекулы белка. Способность некоторых белков образовывать кристаллы позволила провести их рентгеноструктурный анализ, определить координаты каждого атома в молекуле и полностью понять ее структуру.

Структура молекул полипептидов и белков характеризуется прежде всего последовательностью соединения аминокислотных остатков. Эти полимерные цепи записывают по такому же принципу, как в примере 18.8 были записаны трипептиды.

Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой. Эта последовательность стабилизирована пептидными связями между остатками.

Следующий вопрос заключается в пространственной конфигурации белковой цепи. Между атомом кислорода одной пептидной группы и водородом другой возникает водородная связь. Благодаря этому в одних белках оказывается выгодным спиральное закручивание цепи, а в других зигзагообразное складывание цепи. Первые белки глобулярные, а вторые - фибриллярные, образующие волокна. В белковой а-спирали (рис. 18.1) на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатков и вдвое больше водородных связей (показаны пунктирными линиями). Радикалы остатков направлены наружу. Следует отметить, что спираль - это математическая линия, и поэтому атомы в реальной

Рис.18.1. Два витка спирали белковой молекулы. Шаг 0,54 нм, диаметр 0,5 нм

цепи не могут располагаться на ней без всяких отклонений.

Спиральная, или складчатая, конфигурация полипептидной цепи рассматривается как вторичная структура белка. Она стабилизируется водородными связями.

Обычно в молекулах белков имеются как спиральные, так и неспиральные участки. Один из хорошо изученных спиральных белков миоглобин, придающий красный цвет мускулам и служащий для депонирования кислорода, доставляемого гемоглобином. В молекуле миоглобина 153 аминокислотных остатка, образующих около 30 витков спирали и неспирализованные участки. Однако этим не исчерпывается пространственное описание молекулы. Спираль тоже представляет собой гибкий объект. Она сворачивается в клубок или глобулу (от лат. globulus - шарик), причем оптимальное взаимное расположение участков спирали закрепляется образованием дополнительных химических связей. Часто между участками пептидной цепи образуются дисульфидные мостики в результате окисления цистеина:

Характерны также сложноэфирные и солевые (ионные) связи между удаленными участками цепи.

пример 18.10. Какие связи в пептидной цепи могут образоваться между остатками глутаминовой кислоты, лизина и серина?

РЕШЕНИЕ. Остатки глутаминовой кислоты и серина образуют сложноэфирный мостик. Остатки глутаминовой кислоты и лизина образуют ионный мостик:

Конфигурацию белковой спирали в глобуле рассматривают как третичную структуру белка. Она стабилизируется различными видами связей между удаленными участками цепи.

Известно очень много белков, молекулы которых состоят из нескольких пептидных цепей. В гемоглобине имеются четыре цепи, к каждой из которых присоединена особая циклическая группировка с атомом железа - гем. Эти цепи, свернутые в глобулы и соединенные дополнительными связями, образуют единую молекулу. В более простом полипептиде инсулине также имеются две отдельные цепи из 21 и 30 остатков аминокислот. Они соединены между собой двумя дисульфидными мостиками. Еще один такой мостик имеется в короткой цепи:

Дисульфидные мостики соединяют также тяжелые и легкие цепи в очень сложных молекулах иммуноглобулинов:

Поиск по сайту: