Мои Конспекты
Главная | Обратная связь


Автомобили
Астрономия
Биология
География
Дом и сад
Другие языки
Другое
Информатика
История
Культура
Литература
Логика
Математика
Медицина
Металлургия
Механика
Образование
Охрана труда
Педагогика
Политика
Право
Психология
Религия
Риторика
Социология
Спорт
Строительство
Технология
Туризм
Физика
Философия
Финансы
Химия
Черчение
Экология
Экономика
Электроника

Механизм действия ферментов



Любые химические реакции протекают, под­чиняясь двум основным законам термодинами­ки: закону сохранения энергии и закону энтро­пии. Согласно этим законам, общая энергия химической системы и её окружения остаётся постоянной, при этом химическая система стре­мится к снижению упорядоченности (увеличе­нию энтропии).

Энергией активации называют дополнитель­ное количество кинетической энергии, необхо­димое молекулам вещества, чтобы они вступи­ли в реакцию.

При достижении этого энергетического барь­ера в молекуле происходят изменения, вызыва­ющие перераспределение химических связей и образование новых соединений.

свободная энергия активации

Чем больше молекул обладает энергией, пре­вышающей уровень Еа, тем выше скорость хи­мической реакции. Повысить скорость хи­мической реакции можно нагреванием. При этом увеличивается энергия реагирующих моле­кул. Однако для живых организмов высокие температуры губительны, поэтому в клетке для ускорения химических реакций используются ферменты. Ферменты обеспечивают высокую скорость реакций при оптимальных условиях, существующих в клетке, путём понижения уровня Еа. Таким образом, ферменты снижают высоту энергетического барьера, в результате возрастает количество реакционно-способных молекул, следовательно, увеличивается скорость реакции.

 
время
Энергия активации

Еа - энергия активации некатализируемои реакции

Е'а - энергия активации катализируемой ферментами реакции

В механизме ферментативного катализа ре­шающее значение имеет образование фермент-субстратного комплекса в активном центре фермента. Активный центр фер­мента комплементарен субстрату, т.е. соответ­ствует ему как «ключ замку». Это объясняет то что ферменты обладают высокой специфично­стью.

Молекула фермента, как правило, во много раз больше молекулы субстрата, подвергающегося химическому превращению этим ферментом. В контакт с субстратом вступает лишь неболь­шая часть молекулы фермента, обычно от 5 до 10 аминокислотных остатков, формирующих ак­тивный центр фермента. Роль остальных ами­нокислотных остатков состоит в обеспечении правильной конформации молекулы фермента для оптимального протекания химической ре­акции. Субстраты рас­полагаются таким образом, чтобы участвующие в реакции функциональные группы субстратов находились в непосредственной близости друг к другу. Это свойство активного центра назы­вают эффектом сближения и ориентации реа­гентов.Такое упорядоченное расположение суб­стратов вызывает уменьшение энтропии и, как следствие, снижение энергии активации (Еа), что определяет каталитическую эффективность ферментов. Активный центр фермента также способствует дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата, что облегчает протекание химичес­кой реакции и образование продуктов. Это свой­ство активного центра называют эффектом де­формации субстрата.

 




Поиск по сайту:







©2015-2020 mykonspekts.ru Все права принадлежат авторам размещенных материалов.